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08 Ott 2019

Il segreto delle ragnatele in un amminoacido

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Peter Parker, eccellente studente di scienze che si nasconde dietro la maschera di Spiderman, potrebbe trovare molto utile la scoperta dei ricercatori delle università di Wurzburg e Meinz. Attraverso i loro studi hanno svelato il segreto delle eccezionali caratteristiche delle tele dei ragni, un amminoacido chiamato metionina. Cos’ha di speciale questa molecola?

Peter Parker, eccellente studente di scienze che si nasconde dietro la maschera di Spiderman, potrebbe trovare molto utile la scoperta dei ricercatori delle università di Wurzburg e Meinz. Attraverso i loro studi hanno svelato il segreto delle eccezionali caratteristiche delle tele dei ragni, un amminoacido chiamato metionina. Cos’ha di speciale questa molecola?

 

Un breve viaggio nella struttura di proteine e amminoacidi

 

Prima di addentrarci nella ricerca descritta nell’articolo pubblicato su Nature Communications, sarà utile capire cosa sono proteine e amminoacidi e qual è il loro ruolo in natura. Le proteine sono molecole fondamentali per la vita: favoriscono reazioni chimiche, svolgono funzioni strutturali, sono responsabili di forme di locomozione nelle cellule, sono in grado di proteggere un organismo da infezioni batteriche o virali o di regolare determinati processi. Questi sono solo alcuni dei compiti di queste biomolecole. Le proteine derivano dalla combinazione di 20 amminoacidi, a loro volta costituiti da un gruppo amminico (-NH2), un gruppo carbossilico (-COOH) e un gruppo R, che può essere un atomo di idrogeno, una catena alifatica, un anello aromatico o eterociclico. Il gruppo R è unico per ciascun amminoacido e ne definisce le proprietà. Le proteine, una volta sintetizzate in catene lineari di amminoacidi, si ripiegano in strutture tridimensionali altamente ordinate. Tra le tipologie di ripiegamenti troviamo quelli che sono definiti domini: disposizioni lineari di regioni globulari, ripiegate in modo indipendente e collegate in maniera modulare. I domini sono unità funzionali e/o strutturali distinte di una proteina e possono essere responsabili di una particolare funzione o interazione.

 

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La metionina, la chiave della flessibilità di una ragnatela

 

I ragni sono famosi per la loro tela dalle straordinarie caratteristiche: questi animali la utilizzano per differenti scopi, tra cui catturare e conservare le prede, muoversi e anche per proteggere le proprie uova. Le sete di cui sono fatte le ragnatele sono costituite da proteine e sono sintetizzate e filate da differenti ghiandole poste nell’addome degli aracnidi. A loro volta i filati possono essere di diversi tipi e avere differenti proprietà. La proteina principale della tela dei ragni è la spidroina, una biomolecola dalla struttura non molto complessa. In particolare, il dominio N-terminale della spidroina, l’estremità che termina con un gruppo amminico, gioca un ruolo fondamentale nella realizzazione di queste fibre naturali, “cucendo insieme” le proteine della seta dei ragni. Gli scienziati hanno scoperto che questo specifico dominio ha un alto contenuto di metionina, uno dei 20 amminoacidi. Il gruppo R della metionina è molto più flessibile di quello degli altri amminoacidi e i ricercatori hanno mostrato che i ragni sfruttano questa proprietà introducendo un gran numero di queste molecole nei domini terminali delle proteine della loro seta. In questa posizione la metionina conferisce flessibilità all’intera struttura del dominio, rendendola duttile, cioè in grado di subire deformazioni plastiche che la riducono in fili sottili.
Le ragnatele sono, quindi, prodotte con un filato resistente ma anche estremamente flessibile. Riuscire a trasferire queste caratteristiche in un materiale artificiale sarebbe una grande conquista in numerosi settori.

 

Materiali del futuro

 

Hannes Neuweiler, coautore dell’articolo su Nature Communications, ha spiegato che questo lavoro ha lo scopo di dare un contributo fondamentale alla comprensione della relazione tra strutture, dinamiche e funzioni delle proteine. Allo stesso tempo, però, si aspetta che questi risultati si riflettano in nuove applicazioni nel campo della progettazione e sviluppo di nuove proteine, così come nell’ambito delle scienze dei materiali. Neuweiler crede che sia concepibile incorporare la metionina nelle proteine, come nelle ragnatele, per migliorare le funzioni di queste molecole o per crearne addirittura di nuove. Questa è una scoperta che molto potrebbe dare alla produzione di nuovi materiali: sempre secondo l’opinione dello scienziato, modificando artificialmente il contento di metionina nei domini delle proteine della seta, sarebbe possibile controllare le proprietà meccaniche del materiale sintetico. Il prossimo passo del gruppo di ricerca sarà la conduzione di studi comparativi sull’effetto della metionina sulle proteine della tela di altre specie di ragni e prodotta da altre ghiandole. Inoltre gli studiosi vorrebbero incorporare la metionina in proteine di altri organismi, per modificarne o migliorarne le funzioni.

 

Il mondo delle biomolecole vi ha affascinati? Se la risposta è sì, vi consigliamo di acquistare e leggere l’articolo di Massimo Trotta, “La tavola periodica delle proteine”, pubblicato nel numero di ottobre 2019 di Sapere.

 

Credits immagine: Pixaby.com / Collage: Hannes Neuweiler

REDAZIONE
La Redazione del sito saperescienza.it è curata da Micaela Ranieri dal 2019, in precedenza hanno collaborato Stefano Pisani e Alessia Colaianni.
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